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Tipo de material : bachelorThesis
Título : Optimización de un medio de cultivo para la producción de enzimas oxidorreductasas tipo lacasas de pleurotus ostreatus, para su posterior inmovilización enzimática en alginato de calcio
Autor : Larrea Sarmiento, Adriana Estefanía
Tutor : Cruz Salazar, María Alejandra
Palabras clave : ENZIMOLOGÍA;LACASA;PLEUROTUS OSTREATUS;ESTABILIDAD ENZIMÁTICA
Fecha de publicación : 2016
Editorial : Quito: Universidad de las Américas, 2016.
Citación : Larrea Sarmiento, Adriana Estefanía (2016). Optimización de un medio de cultivo para la producción de enzimas oxidorreductasas tipo lacasas de pleurotus ostreatus, para su posterior inmovilización enzimática en alginato de calcio. Facultad de Ingenierías y Ciencias Agropecuarías. UDLA. Quito. 84 p.
Resumen : Las lacasas son enzimas oxidasas multicobre, secretadas extracelularmente por varios organismos, incluyendo a Pleurotus ostreatus. Éstas han sido foco de estudios por su capacidad de oxidar una amplia variedad de sustratos orgánicos e inorgánicos, por lo que su campo de aplicación es muy variado. El objetivo de este proyecto fue evaluar la producción de enzimas tipo lacasas, en función de la concentración del ion Cu2+ como un agente inductor y tres sustratos como fuente de carbono, para su posterior inmovilización en perlas de alginato de calcio al 2% y glutaraldehído al 0.5%. Los resultados obtenidos mostraron que la glucosa fue la mejor fuente de carbono comparada con la cascarilla de arroz y salvado de trigo, mientras que los análisis estadísticos indicaron que el T2 (0,2 g/L Cu2+, 9.23 g/L de glucosa) presentó la mayor actividad enzimática al día 38, con un valor de 100.62 U/mL. La actividad enzimática del extracto crudo y enzima inmovilizada, con respecto a la temperatura y pH, presentó el mismo patrón: incrementó proporcionalmente hasta alcanzar un punto máximo y luego decreció. El pH y temperaturas óptimas fueron 6,05 y 30°C para el extracto crudo y, 5.5 y 40°C para la enzima inmovilizada, respectivamente. Por otra parte, los parámetros cinéticos Km y Vmáx indicaron que la inmovilización produjo una disminución en la afinidad de la enzima lacasa hacia el sustrato guayacol comparada con el extracto crudo, pero la eficiencia catalítica fue mayor para la enzima inmovilizada. Por lo que se concluye que es posible optimizar la producción de la enzima lacasa y su inmovilización direccionaría aplicaciones futuras en la industria del Ecuador.
Descripción : The laccases are multicopper oxidase enzymes secreted extracellularly by several organisms, including Pleurotus ostreatus. These have been the focus of studies for their ability to oxidize a wide variety of organic and inorganic substrates, so its scope is varied. The aim of this project was to evaluate the production of laccase-type enzymes, depending on the concentration of Cu2+ ion as an inducing agent and three substrates as a carbon source, for further immobilization in 2% calcium alginate and 0.5% glutaraldehyde beads. The results showed that glucose was the best carbon source compared to rice husks and wheat bran, whereas statistical analyzes indicated that T2 (0.2 g/L Cu2 +, 9.23 g/L glucose) presented the largest enzyme activity at day 38 with a value of 100.62 U/mL. The enzymatic activity of crude extract and immobilized enzyme, with respect to temperature and pH, presented the same pattern: it proportionally increased reaching a maximum point and then decreased. The optimum pH and temperature were 6.05 and 30°C for crude extract and 5.5 and 40°C for immobilized enzyme, respectively. Furthermore, the kinetic parameters Vmax and Km indicated that the immobilization produced a decrease in the affinity of the laccase toward guaiacol substrate compared with the crude extract, but the catalytic efficiency was higher for the immobilized enzyme. So it is concluded that it is possible to optimize the production of the laccase enzyme and its immobilization would address future applications in the industry of Ecuador.
URI : http://dspace.udla.edu.ec/handle/33000/6183
Aparece en las colecciones: Ingeniería en Biotecnología

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